మాంసకృత్తి కణం స్థాయిలు నిర్మాణ సంస్థ: ఒక ప్రోటీన్ ద్వితీయ నిర్మాణం

ప్రోటీన్లు మరియు పాలీ పెప్టైడ్ గొలుసు proteids నిర్మాణం, మరియు ప్రోటీన్ అణువు ప్రాతిపదికన ఒకటి, రెండు లేదా అంతకంటే ఎక్కువ సర్క్యూట్లు కలిగి ఉండవచ్చు. అయితే, బయోపాలిమర్, భౌతిక జీవ మరియు రసాయన లక్షణాలు ఒక "అర్ధంలేని", కానీ కూడా ప్రోటీన్ అణువుల సంస్థ యొక్క ఇతర స్థాయిలు ద్వారా కావచ్చు మాత్రమే ఒక సాధారణ రసాయన నిర్మాణాన్ని కలుగుతాయి.

మాంసకృత్తి యెక్క ప్రాధమిక నిర్మాణం గుణాత్మక మరియు పరిమాణాత్మక అమైనో ఆమ్లం మిశ్రమం ద్వారా నిర్ణయించబడుతుంది. పెప్టైడ్ బంధాలు ప్రాధమిక నిర్మాణం ఆధారంగా ఉంటాయి. మొదటి సారి ఈ పరికల్పన 1888 A. యా. Danilevsky సూచించారు, మరియు తరువాత తన అనుమానాలు E. ఫిషర్ నిర్వహిస్తుంది ఇది పెప్టైడ్స్ సంశ్లేషణ నిర్ధారించాయి. వివరాలు ప్రోటీన్ అణువుల నిర్మాణం A. యా. Danilevskim మరియు E. ఫిషర్ పరిశోధించారు. ఈ సిద్ధాంతం ప్రకారం, ప్రోటీన్ అణువులు పెప్టైడ్ బంధాలు కనెక్ట్ ఇవి అమైనో ఆమ్ల అవశేషాలను పెద్ద సంఖ్యలో ఉంటాయి. ప్రోటీన్ అణువు ఒకటి లేదా ఎక్కువ పొలిపెప్టైడ్ గొలుసులు కలిగి ఉండవచ్చు.

ప్రోటీన్లు ప్రాథమిక నిర్మాణాలతో పరీక్ష రసాయన ఏజెంట్లు మరియు ప్రోటెయోలైటిక్ ఎంజైములు కోసం ఉపయోగించినప్పుడు. అందువలన, ఎడ్మాన్ పద్ధతి ఉపయోగించి టెర్మినల్ అమైనో ఆమ్లాలు గుర్తించడానికి చాలా సౌకర్యవంతంగా ఉంటుంది.

ప్రోటీన్ ద్వితీయ నిర్మాణం ప్రోటీన్ అణువు యొక్క ప్రాదేశిక ఆకృతీకరణ చూపిస్తుంది. ఆల్ఫా హెలిక్స్, బీటా-చుట్టగా, కొల్లాజెన్ హెలిక్స్: క్రింది ద్వితీయ నిర్మాణం రకాలు ఉన్నాయి. శాస్త్రవేత్తలు పెప్టైడ్స్ ఆల్ఫా హెలిక్స్ నిర్మాణం యొక్క అత్యంత స్వాభావికమైన కనుగొన్నాయి.

ప్రోటీన్ ద్వితీయ నిర్మాణం ద్వారా స్థిరపరచబడతాయి ఉదజని బంధాల. తరువాతి మధ్య ఉత్పన్నమయ్యే హైడ్రోజన్ అణువులు ఒకటి పెప్టైడ్ బంధం ఒక ఎలక్ట్రాన్గా నైట్రోజన్ అణువు, మరియు దాని అమైనో ఆమ్లాలు నాలుగో ఒకటి ఒక కార్బోనిల్ ఆక్సిజన్ పరమాణువుకు బంధం, మరియు వారు మురి పాటు దర్శకత్వం ఉంటాయి. శక్తి లెక్కల ఈ అమైనో ఆమ్లాలు పాలిమరైజేషన్ స్థానిక మాంసకృత్తులలో ప్రస్తుతం ఇది మరింత సమర్థవంతమైన కుడి ఆల్ఫా హెలిక్స్, చూపిస్తున్నాయి.

మాంసకృత్తి యెక్క ద్వితీయ నిర్మాణం: బీటా-షీట్ నిర్మాణం

బీటా-ముడుతలు పొలిపెప్టైడ్ గొలుసులు పూర్తిగా విస్తరించాయి. బీటా-మడతలు రెండు పెప్టైడ్ బంధాలు సంకర్షణ ద్వారా ఏర్పడతాయి. ఈ నిర్మాణం లక్షణం ఫైబ్రస్ ప్రోటీన్ల (కెరాటిన్, ఫిబ్రోయిన్ లోనూ, మొదలైనవి). మరింత డైసల్ఫైడ్ interchain స్థిరపరచడం ఆ పెప్టైడ్ గొలుసులు ఒక సమాంతర అమరిక వర్ణించవచ్చు ప్రత్యేక బేటా-కెరాటిన్ లో. పట్టు ఫిబ్రోయిన్ లోనూ పొరుగు పొలిపెప్టైడ్ గొలుసులు పారలెల్ అని.

ప్రోటీన్ ద్వితీయ నిర్మాణం: కొల్లాజెన్ హెలిక్స్

ఏర్పాటు ఒక రాడ్ ఆకారం కలిగిన మూడు spiralized tropocollagen గొలుసులు, కలిగి ఉంటుంది. గొలుసు కర్ల్ Spiralized మరియు ఒక superhelix ఏర్పాటు. Helix ఒక గొలుసు సంభవించే అమైనో అమైనో యాసిడ్ అవశేషాల పెప్టైడ్ హైడ్రోజన్ మరియు మరొక గొలుసు అమినో యాసిడ్ అవశేషాల కార్బోనిల్ సమూహం యొక్క ఆక్సిజన్ మధ్య హైడ్రోజన్ బంధాలు నిలకడగా. సమర్పించారు కొల్లాజెన్ నిర్మాణం అధిక బలం మరియు స్థితిస్థాపకత ఇస్తుంది.

ప్రోటీన్ యొక్క తృతీయ నిర్మాణం

స్థానిక రాష్ట్రంలో అత్యంత ప్రోటీన్లు ఆకారం, పరిమాణం, మరియు అమైనో ఆమ్ల రాడికల్స్ ధ్రువణత, మరియు అమైనో ఆమ్ల శ్రేణిని ద్వారా నిర్ణయించబడుతుంది చాలా కాంపాక్ట్ నిర్మాణం, ఉన్నాయి.

ఈ బలగాలు యొక్క చర్య ప్రోటీన్ అణువు మరియు దాని స్థిరీకరణ ఉష్ణగతిక ఉపాయము ఆకృతి సాధించవచ్చు కింద స్థానిక ప్రోటీన్ కృతుల యెక్క ఏర్పాటు, లేదా ఒక తృతీయ నిర్మాణాలు మీద గణనీయమైన ప్రభావం హైడ్రోఫోబిక్ మరియు అయాను పరస్పర, ఉదజని బంధాలు, etc కలిగి ...

నాల్గవ నిర్మాణం

అణువు యొక్క నిర్మాణం యొక్క ఈ రకమైన ఒకే అణువు కాంప్లెక్స్ లోకి అనేక ఉపభాగాలుగా సంఘం యొక్క ఫలితం. ప్రతి సబ్యూనిట్ కూర్పు ప్రాథమిక, ద్వితీయ మరియు తృతీయ నిర్మాణాలు ఉన్నాయి.