ప్రోటీన్ డీన్యూట్రిషన్

కన్ఫర్మేషన్ పెప్టైడ్ గొలుసు (నిర్మాణం) ఆదేశించింది మరియు ప్రతి ప్రోటీన్ ఏకైక ఉంది. ప్రత్యేక పరిస్థితుల్లో సమ్మేళనం అణువు యొక్క ప్రాదేశిక నిర్మాణం స్థిరీకరించేందుకు ఇది బంధాల యొక్క గ్యాప్ పెద్ద సంఖ్యలో ఉంది. ఫలితంగా, ఖాళీ పూర్తిగా మొత్తం అణువు (లేదా దాని గణనీయమైన భాగం) యాదృచ్ఛిక కాయిల్ యొక్క రూపంలో ఉంటుంది. ఈ ప్రక్రియ "డీన్యూట్రిషన్" అంటారు. ఈ మార్పు అరవై ఎనభై డిగ్రీల నుండి వేడి ఏర్పడగలదు. అందువలన, ప్రతి అణువు, ఫలితంగా ఖాళీ ఇతర నుండి ఆకృతి వేరుగా ఉండవచ్చు.

ప్రోటీన్లు డీన్యూట్రిషన్ కాని సమయోజనీయ బంధాలు నాశనం చేయగల ఏ ఏజెంట్ల ప్రభావంతో జరుగుతుంది. ఈ ప్రక్రియ ఆల్కలీన్ లేదా ఆమ్ల పరిస్థితులలో కొన్ని చర్య కింద, దశ విభాగం ఉపరితలంపై సంభవించవచ్చు, కర్బన సమ్మేళనాలు (ఫినాల్స్, ఆల్కహాల్ మరియు ఇతరులు). ప్రోటీన్ డీన్యూట్రిషన్ guanidinium క్లోరైడ్ లేదా యూరియా ప్రభావంతో సంభవించవచ్చు. సెడ్ ఏజెంట్లు వారి సొంత అందుబాటులో ప్రోటీన్ చొప్పిస్తూ అమైనో ఆమ్ల అవశేషాలను సమూహాలను అనేక పెప్టైడ్ వెన్నుముఖలో కార్బోనిల్ లేదా అమైనో సమూహాలతో బలహీనమైన బాండ్లు (హైడ్రోఫోబిక్, అయాను, హైడ్రోజన్) ఏర్పాటు హైడ్రోజన్ బంధాలు అణువులు లోపల. ఫలితంగా, ఒక మార్పు ద్వితీయ మరియు తృతీయ నిర్మాణం జరుగుతుంది.

denaturing కారకాలకు నిరోధక శక్తి డైసల్ఫైడ్ యొక్క ప్రోటీన్ సమ్మేళనాలు అణువు లో ఉనికి మీద ప్రధానంగా ఆధారపడి ఉంటుంది. ట్రిప్సిన్ నిరోధకం మూడు బాండ్లు S ఉంది - S. ప్రోటీన్ డీన్యూట్రిషన్ రికవరీ పరిస్ధితులలో ఇతర ప్రభావాలు లేకుండా జరుగుతుంది. తరువాత ఆక్సీకరణ సిస్టైన్ మరియు డైసల్ఫైడ్ బంధాలు ఏర్పాటు SH-సమూహాల చేపట్టారు ఉన్న పరిస్థితుల్లో కనెక్షన్ ఉంచితే, అసలు ఆకృతి పునరుద్ధరిస్తారు. కూడా ఒకే disulfide బంధం ఉనికి గణనీయంగా ప్రాదేశిక నిర్మాణం యొక్క స్థిరత్వం పెంచుతుంది.

ప్రోటీన్ డీన్యూట్రిషన్, సాధారణంగా ద్రావణీయత తగ్గుదల కలిసి. ఈ కలిసి తరచుగా రూపాలు అవక్షేపం. ఇది రూపంలో జరుగుతుంది "curdled ప్రోటీన్." ద్రావణంలో సమ్మేళనాలు అధిక సాంద్రతలు వద్ద, "గడ్డకట్టించే" మొత్తం పరిష్కారం, గుడ్లను ఉడికించడం ఉన్నప్పుడు, ఉదాహరణకు, ఈ జరుగుతుంది లోనవుతుంది. ప్రోటీన్ యొక్క డీన్యూట్రిషన్ దాని జీవ సూచించే కోల్పోయినప్పుడు. ఈ సూత్రం వాడుక ప్రాతిపదికన కార్బోలిక్ యాసిడ్ (ఫినాల్ సజల ద్రావణంలో) ఒక క్రిమినాశక పదార్థముగా.

స్థల నిర్మాణం యొక్క అస్థిరత పలు ఏజెంట్లను ప్రభావంతో వైఫల్యం అధిక సంభావ్యత వేరుచేసి ప్రోటీన్ పరిశోధన గణనీయంగా కష్టం. ఔషధం మరియు పరిశ్రమలో సమ్మేళనాలు ఉపయోగిస్తున్నప్పుడు కూడా కొన్ని సమస్యలను సృష్టించింది.

ప్రోటీన్ డీన్యూట్రిషన్ అధిక ఉష్ణోగ్రతలు గురికావడం జరిగింది ఉంటే, నెమ్మదిగా శీతలీకరణ కొన్ని పరిస్థితులలో జరుగుతుంది ప్రక్రియలో renativatsii - స్థానిక (అసలు) కృతుల యెక్క రికవరీ. ఈ నిజానికి వేసాయి పెప్టైడ్ గొలుసు ప్రాధమిక నిర్మాణం అనుగుణంగా జరుగుతుంది అని రుజువు.

స్థానిక ఆకృతి (మూలం నగర) ఏర్పడటానికి ఒక యాదృచ్ఛిక ప్రక్రియ. ఇతర మాటలలో, ఈ అమరిక ఒక అణువు లో ఉన్న ఉచిత శక్తి కనీస మొత్తం సూచించదు. ఒక ఫలితంగా సమ్మేళనం యొక్క ప్రాదేశిక నిర్మాణం పెప్టైడ్ బంధాల అమైనో ఆమ్ల శ్రేణిని లో ఎన్కోడ్ అని నిర్ధారించారు చేయవచ్చు. ఈ లో టర్న్ అమైనో ఆమ్లాలు (ఉదాహరణకు, mioglobinovye పెప్టైడ్ బంధాల) సవరణల ద్వారా సంబంధించిన అన్ని పాలీపెప్టైడ్స్, ఒక ఏకరూప ఆకృతి పడుతుంది అర్థం.

ప్రోటీన్లను కూడా కొద్దిగా లేదా ఆకృతి లో పూర్తిగా ఒకే ఉంటే ప్రాధమిక నిర్మాణం ముఖ్యమైన తేడాలను ఉంటుంది.